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스터디/면접대비

경계자 (면접)

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1. 바이러스

생물과 미생물을 확실하게 구분하기 어렵게 만든 계기
<코흐의 가설> : 면접
질병에 걸린 개체로부터 균 검출->순수 배양->재감염시 동일질병->감염개체로부터 동일 균 검출
<담배모자이크병>
코흐의 가설을 따른것
1) 특징
- 전자현미경으로 관찰
- 무생물적 특징 (비리온)
소기관이 없음, 세포막이 없음, 물질대사가 안됨, 단백질 결정을 얻을수 있다.
단백질 결정이란? : 일정한 모양으로 얻어짐, 살아있지 않다는 의미가 됨
- 생물적 특징 (바이러스)
숙주의 machinery를 이용할수 있음
유전현상, 돌연변이를 일으킴

2) 핵산과 단백질로 되어 있음
핵산(여러가지를 가질수 있음->ss일 경우 샤갸프의 법칙이 성립하지 않음)
캡시드 : 핵산을 싸고 있는 단백질 (coat, capsid, 피막)
나선형 캡시드 : 인플루엔자
정이십면체 캡시드 : t4파지
뉴클레오캡시드 : 단백질이 핵산과 붙어 복합제를 이루고 있는것
레트로바이러스 : 캡시드안에 뉴클레오캡시드 구조가 따로 있음
외피(envelope) : 지질로 된 막

3) 종류
기준 핵산
기준 숙조 : 식물성, 동물성, 세균성 바이러스=박테리오파지


2. viroid 바이로이드

작황의 감소원이 되는 물질
rna로만 이루어진 감염성 입자(바이러스보다 훨씬 작음)
ssrna로 수소 결합을 통해 2차 구조를 형성
리보자임 활성을 갖는것있음
외가닥 구조가 루프를 이루어서 이중가닥처럼 보이기도 함
경작기구를 통해 확산됨
sirna로 가공되어 숙주 세포 유전자 발현 억제
숙주의 machinery(rna pol2)를 이용해서 퍼지게 됨


3. Prion

바이러스는 열(단백질 변성) 방사선,자외선(핵산ttdimer)처리에 의해 불활성화됨
단백질가수분해효소에 의해서 어느정도 불활성화 되기도 함->단백질로만 이루어진 질병원이 있을것이라고 추측
이미 변성된 단백질인 프리온은 가열해봤자 소용이 없음
체내 소화 효소에도 잘 분해되지 않음
섭취시 trancytosis로 흡수됨
프리온은 원래 우리의 뇌세포(뉴런)에 존재하고 있는 정상적인 막단백질은 어떤 이유로 변성되고 분해되지 않음
정상단백질의 응결핵으로 작용하여 주변의 단백질도 변형시킴
alpha helix구조가 변형되어서 판상구조의 beta sheet구조로 바뀌게 됨 판처럼 쌓여서 아밀로이드(amyloid)덩어리가 됨
삼차원 구조가 이미변성된것이라서 가열해봤자 소용이 없다는것임
소의 프리온 단백질 : 인간의 소장에서 흡수되어서 뇌세포에서 응결핵처럼 작용하게 됨
내몸의 단백질이 변성된것이므로 면역세포들이 인식할수 없음
면역세포는 non-self를 공격하기때문에 프리온 단백질을 인식할수 없음
- 쿠루병 : 파푸아뉴기니아에서는 시체의 뇌를 나누어 먹는 관습이 있는데 프리온 질환이 퍼지게 됨, 전염성 해면/양/뇌증의 일종
- 알츠하이머병 : 아밀로이드 덩어리가 뇌에 축적되는것
- 스크래피 : 양의 뇌에서 발견되는것, 전염성 해면양뇌증의 일종
- 크로이츠펠트-야콥병 : 광우병에 걸린 소가 퍼뜨리는것으로 추정됨
- 다운증후군 : 21번 염색체가 3개 존재하는것



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